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The α-chymotrypsin and its hydrophobic derivatives in inverse micelles; L'α-chymotrypsine et ses derives hydrophobes en micelles inverses

Thesis/Dissertation:

Abstract

The α-chymotrypsin is among the most used enzymes, notably and particularly in medicine for therapeutic treatments as well as in biochemistry to determine the amine acid sequence of proteins. This research thesis addresses the study of interactions between a micro-emulsion system and an enzymatic system, and more particularly the behaviour of α-chymotrypsin in AOT inverse micelles. After a brief description of the inverse micellar system and of previously obtained results on the solubilisation of α-chymotrypsin in inverse micelles, the author reports the study of the inverse micellar phase in presence of α-chymotrypsin at the vicinity of the maximum solubility. Various techniques are used for this purpose: UV-visible absorption spectrophotometry, conductometry, and X ray scattering. Then, the author describes the chemical modification of α-chymotrypsin, and reports the study of structural as well as reaction modifications introduced during the solubilisation of α-chymotrypsin modified in inverse micelles [French] L'α-chymotrypsine compte parmi les enzymes les plus utilisees dans le monde. Elle est employee tout aussi bien en medecine pour des actions therapeutiques qu'en biochimie afin de determiner entre autre la sequence en acides amines des proteines a etudier. Son succes provient en partie du fait qu'elle hydrolyse avec efficacite un grand nombre de liaisons  More>>
Authors:
Publication Date:
Jan 29, 1993
Product Type:
Thesis/Dissertation
Report Number:
FRCEA-TH-7922
Resource Relation:
Other Information: 104 refs.; Available from the INIS Liaison Officer for France, see the 'INIS contacts' section of the INIS website for current contact and E-mail addresses: http://www.iaea.org/inis/Contacts/; These de Doctorat de l'Universite Paris VI, Specialite: Chimie - Physique
Subject:
37 INORGANIC, ORGANIC, PHYSICAL AND ANALYTICAL CHEMISTRY; CHEMICAL COMPOSITION; CHYMOTRYPSIN; CYTOCHROMES; DISSOLUTION; ENZYMATIC HYDROLYSIS; ENZYME ACTIVITY; FLUORENE; MICELLAR SYSTEMS; MICROEMULSIONS; MOLECULAR STRUCTURE; QUANTITATIVE CHEMICAL ANALYSIS; SOLUBILITY; SOLVENT PROPERTIES; STRUCTURAL CHEMICAL ANALYSIS; SURFACE TENSION; SURFACTANTS; WATER
OSTI ID:
22563096
Research Organizations:
Universite Pierre et Marie Curie - Paris VI (France); Commissariat a l'energie atomique et aux energies alternatives - CEA, S.C.M. (France)
Country of Origin:
France
Language:
French
Other Identifying Numbers:
TRN: FR1602929007248
Availability:
Available from INIS in electronic form
Submitting Site:
INIS
Size:
117 page(s)
Announcement Date:
Jan 31, 2017

Thesis/Dissertation:

Citation Formats

Pitre, Franck. The α-chymotrypsin and its hydrophobic derivatives in inverse micelles; L'α-chymotrypsine et ses derives hydrophobes en micelles inverses. France: N. p., 1993. Web.
Pitre, Franck. The α-chymotrypsin and its hydrophobic derivatives in inverse micelles; L'α-chymotrypsine et ses derives hydrophobes en micelles inverses. France.
Pitre, Franck. 1993. "The α-chymotrypsin and its hydrophobic derivatives in inverse micelles; L'α-chymotrypsine et ses derives hydrophobes en micelles inverses." France.
@misc{etde_22563096,
title = {The α-chymotrypsin and its hydrophobic derivatives in inverse micelles; L'α-chymotrypsine et ses derives hydrophobes en micelles inverses}
author = {Pitre, Franck}
abstractNote = {The α-chymotrypsin is among the most used enzymes, notably and particularly in medicine for therapeutic treatments as well as in biochemistry to determine the amine acid sequence of proteins. This research thesis addresses the study of interactions between a micro-emulsion system and an enzymatic system, and more particularly the behaviour of α-chymotrypsin in AOT inverse micelles. After a brief description of the inverse micellar system and of previously obtained results on the solubilisation of α-chymotrypsin in inverse micelles, the author reports the study of the inverse micellar phase in presence of α-chymotrypsin at the vicinity of the maximum solubility. Various techniques are used for this purpose: UV-visible absorption spectrophotometry, conductometry, and X ray scattering. Then, the author describes the chemical modification of α-chymotrypsin, and reports the study of structural as well as reaction modifications introduced during the solubilisation of α-chymotrypsin modified in inverse micelles [French] L'α-chymotrypsine compte parmi les enzymes les plus utilisees dans le monde. Elle est employee tout aussi bien en medecine pour des actions therapeutiques qu'en biochimie afin de determiner entre autre la sequence en acides amines des proteines a etudier. Son succes provient en partie du fait qu'elle hydrolyse avec efficacite un grand nombre de liaisons peptidiques. Les micelles inverses sont un milieu adequat pour permettre l'hydrolyse de molecules relativement hydrophobes par l'α-chymotrypsine. Elle peut ainsi fonctionner dans un milieu tres fortement organique sans etre denaturee. Nous avons montre d'une part que l'α-chymotrypsine se localise au coeur de la micelle inverse sans contact permanent avec les molecules tensioactives. La solubilisation de l'α-chymotrypsine n'a aucune influence sur la taille, pour des micelles dont le rayon est superieur a celui de l'enzyme, et sur le potentiel d'interaction intermicellaire et ceci meme pour des concentrations en α-chymotrypsine proche de sa solubilisation maximale. Ceci est du au fait que l'α-chymotrypsine est une enzyme hydrosoluble et que dans les conditions ou elle est catalytiquement active, elle ne possede qu'une faible densite de charge en surface. L'absence de modifications de la structure du systeme ternaire apres incorporation de l'α-chymotrypsine est ideal pour les applications biotechnologiques. Dans le but de transformer l'α-chymotrypsine en une enzyme membranaire, quel que soit l'etat electrostatique des tetes polaires des molecules tensioactives, nous avons fixe, de maniere covalente, a la surface de l'α-chymotrypsine des molecules hydrophobes: un derive du fluorene et un groupement cholesteryle. Nous n'avons pas observe de changements du potentiel d'interaction intermicellaire apres avoir solubilise les α-chymotrypsines modifiees. Malgre des localisations differentes a l'interieur des micelles inverses, l'etude de l'activite enzymatique de l'α-chymotrypsine modifiee par le 9-fluorenyl methyl chloroformiate n'a pas non plus montre de changements de comportement en micelles inverses par rapport a l'α-chymotrypsine native. Ces resultats sont totalement differents de ceux obtenus apres solubilisation d'une proteine peripherique membranaire, le cytochrome c, ou un deplacement du seuil de percolation vers les plus faibles fractions volumiques correle avec une augmentation de la partie attractive du potentiel d'interaction intermicellaire ont ete observe. La difference des interactions AOT-enzyme en est vraisemblablement la cause. Dans les conditions d'etudes, le cytochrome c est fortement charge positivement et cette distribution est non uniforme. Il en resulte de fortes attractions entre les tetes polaires du tensioactif AOT et la proteine. Au contraire, les interactions entre les α-chymotrypsines modifiees et les molecules d'AOT sont beaucoup moins intenses, entrainant une deformation beaucoup plus faible de la surface intermicellaire.}
place = {France}
year = {1993}
month = {Jan}
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